Herstellung von blutdrucksenkenden Milchproteinhydrolysaten durch natürliche Milchsäurebakterien (Abstract)
- Publication Type
- Contribution to conference
- Authors
- Stressler, T., Eisele, T., Manns, A., Kranz, B., Fischer, L.
- Year of publication
- 2008
- Published in
- Dokumentation der 66. FEI-Jahrestagung 2008
- Page (from - to)
- 108
- Conference name
- 66. FEI-Jahrestagung
- Conference location
- Hohenheim
- Conference date
- 02.09.2008
Eine zentrale Rolle bei der Regulation des menschlichen Blutdrucks hat das Angiotensin-Konversions-Enzym (ACE, [EC 3.4.15.1]). Da etwa 50 % der deutschen Bevölkerung an Hypertonie (Bluthochdruck) leiden[1], sind bioaktive Peptide mit ACE-inhibierender Wirkung ein interessanter Forschungsschwerpunkt und Lebensmittel, die eine antihypertensive Wirkung aufweisen, finden einen potentiellen Markt vor. ACE-Inhibitoren bewirken durch Hemmung des ACEs eine Blutdrucksenkung und werden daher bei der Behandlung von Hypertonie verwendet[2]. Eine Reduktion des systolischen Blutdrucks um 10 mmHg senkt das Schlaganfallrisiko um 40-50 %[1]. ACE-inhibierende Peptide können, wie verschiedene Studien zeigen, bei der Fermentation von Milch durch Milchsäurebakterien entstehen[3, 4]. Beispielsweise wird durch die regelmäßige Einnahme von Evolus®-Milch (Valio Ltd., Finnland) eine Blutdrucksenkung um 10 mmHg erreicht.
Das Ziel dieses Projekts ist die hydrolytische Herstellung von ACE-inhibierenden Peptiden aus Milchproteinen wie z.B. β-Casein. Hierzu wird für die Hydrolyse ein partiell aufgereinigtes proteolytisches Enzymsystem von natürlich vorkommenden Milchsäurebakterien (z.B. Lactobacillus helveticus) eingesetzt. Durch Zusatz der freigesetzten funktionellen Peptide zu Lebensmitteln können diesen funktionelle Eigenschaften verliehen werden.
Aus dem zellfreien Rohextrakt des Lactobacillus helveticus ATCC 15009 konnten proteolytische Enzyme mittels Größenausschlusschromatographie partiell aufgereinigt und durch native PAGE näher charakterisiert werden. Bei der β-Caseinhydrolyse wurden antihypertensiv wirkende Peptide nachgewiesen. Hierbei handelte es sich um die Tripeptide IPP und VPP, sowie die Dipeptide YP und FP, welche mittels Mikro-LC-ESI-MS/MS identifiziert wurden.
[1] Ringelstein, E. B. und Knecht, S. 2006. Deutsches Ärzteblatt. Heft 27: 1906-1912.
[2] Estler, C.-J. und Schmidt, H. 2007. Pharmakologie und Toxikologie, 6. Auflage, Schattauer, Stuttgart.
[3] Yamamoto, N., Akino, A. und Takano, T. 1994. Biosci., Biotechnol., Biochem. 58 (4): 776-778.
[4] Seppo, L., Kerojoki, O., Suomalainen, T. und Korpela, R. 2002. Milchwissenschaft, 57 (3): 124-127