Strukturveränderungen von ß-Lactoglobulin während des thermischen Prozesses und Ultrahochdruckbehandlung in Relation zu ihrer physiologischen Funktion

Problemstellung: In Milch und Molke stellt das globuläre ß-Lactoglobulin die Hauptfraktion der Molkenproteine dar. Das hitzelabile Molkenprotein liegt meist als Dimer vor, welches aus zwei identischen Monomeren besteht. Die Denaturierungstemperatur liegt bei 78 °C. ß-Lactoglobulin kann thermisch oder hydrostatisch in seiner Konformation so modifiziert werden, dass sich veränderte funktionelle Eigenschaften des Endprodukts erzielen lassen. Induziert durch Hitze oder Druck faltet das Molekül auf und die im Inneren verborgenen SH-Gruppen werden zugänglich. Bei höheren Temperaturen kommt es auch zur Aggregation mehrerer Moleküle gleichzeitig und somit zu größeren Molekülpartikeln. Zielsetzung: Bisherige Experimente zeigen, dass sich durch gezielte Hitze- oder Hochdruckbehandlung die Konformation des Proteins und seine funktionellen Eigenschaften ändern. Inhalt unserer Versuche sind die Effekte der Hitze- und Hochdruckbehandlung bei Molkenproteinen in Bezug auf ihre funktionellen Eigenschaften, Proteindenaturierung, Partikelgröße und antigene Effekte.